2012年ノーベル化学賞は G タンパク質共役受容体の研究について、Robert Lefkowitz 氏と Brian K. Kobilka 氏

　headless 曰く、

　2012 年のノーベル化学賞は、G タンパク質共役受容体の研究が評価され、米デューク大学の Robert J. Lefkowitz 氏と米スタンフォード大学の Brian K. Kobilka 氏が共同受賞した (プレスリリース) 。

　Lefkowitz 氏は 1968 年から放射線を使用した受容体の研究をはじめ、βアドレナリン受容体などの働きを解明。1980 年代には Kobilka 氏がチームに加わり、βアドレナリン受容体をコーディングする遺伝子を分離した。Kobilka 氏のチームは 2011 年、ホルモンに反応したβアドレナリン受容体が細胞に信号を送る瞬間の映像をとらえることに成功している。

　また、teratera 曰く、

　細胞は外部と内部が細胞膜と呼ばれる脂質の二重膜で覆われており、細胞内に外部刺激 (化学物質等の外界由来の刺激やホルモン等による生体内由来の刺激) を伝えるためには、これらの膜を維持したまま内部に情報が伝わる必要がある。その情報の仲介を行っているのが 今回の研究対象であるGタンパク質共役受容体である。

　細胞外部に刺激が G タンパク質共役受容体に結合すると受容体の形状が変形し、細胞内で活性化の信号を送ることになる。受容体はそれぞれ別々の物質によって活性化されるため、受容体の種類だけ刺激を分類できる可能性がある。G タンパク質共役受容体が実際に機能している細胞としては神経細胞、嗅覚細胞、その他成長ホルモン等によって分裂・分化が誘導される細胞となり、大部分の細胞で機能していると考えられる。

　その特徴的な構造として、7 回膜貫通構造と GTPase (GTP を GDP に変換する酵素) を持ち、いずれのタンパク質配列も比較的容易に推測されることからゲノム計画完了の現在では G タンパク質共役受容体と推測されるタンパク質は多数存在する (7 回膜貫通領域は疎水性アミノ酸が集まっている部分が多く、GTPase は高度に保存されている) 。しかしながら機能が分からないものが多数存在し、特に製薬業界では活発に研究が進められている (一部の薬は、本来の物質の代わりに受容体に結合し、機能させたり機能不全にさせたりする) 。

　このように研究が進んでおり、神経細胞や分化・分裂に機能していることが分かっていることからも医学・製薬関連でも大きな注目を集めているタンパク質であるが、『受容体』と言う割にはそれを活性化させる相方が分からないものが多数存在する。親水性部分と疎水性部分を併せ持っているために結晶化・構造解析が困難で、実際には一部に糖鎖修飾が成されていたりしてゲノム配列だけからでは機能が推測仕切れないためである。iPS 細胞の研究で有名となった c-Myc 等も、 通常の細胞内では受容体の下流で機能している因子である (c-Myc の場合、FAS と呼ばれる受容体の下流)。有名ではあるがまだまだ不明な点も多いこのタンパク質、今後の研究に期待したい。

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