東大など、サイボーグ超分子によって病原物質の起源を明らかに

　東京大学の藤田誠教授らの研究グループは、生体由来材料を人工分子に移植した精巧なサイボーグ超分子（※）を開発し、病因物質として知られるタンパク質が細胞表面でどのように捕らえられているのかを明らかにした。

　アルツハイマー病の原因物質である凝集性タンパク質「アミロイドβ」は、糖脂質「GM1ガングリオシド」のクラスターによって捕捉される。しかし、糖鎖クラスターが、どのようにしてタンパク質を選択認識するのかは分かっていなかった。

　今回の研究では、生物由来の糖鎖を人工合成した自己組織化超分子とハイブリッド化し、サイボーグ超分子を生み出すことに成功した。そして、糖鎖の数や位置・表面の曲率といったクラスターとしての構造が厳密に制御されたGM1糖鎖クラスターをアミロイドβタンパク質と混合し、核磁気共鳴による解析を行ったところ、タンパク質のN末端を選択的に認識する様相や、パーキンソン病の発症に深く関わっているα-シヌクレインタンパク質の認識機構が明らかになった。

　今後は、本研究成果が、発病のメカニズムを調べる解析ツールとして使われること、そして病因物質を吸着して除去するように設計することで創薬や治療へと応用されることが期待されている。

　なお、この内容は「Angewandte Chemie International Edition」に掲載された。論文タイトルは、「Self-Assembled Spherical Complex Displaying a Gangliosidic Glycan Cluster Capable of Interacting with Amyloidogenic Proteins」。

※サイボーグ超分子
生体内で生命活動を担っているパーツを、その生体機能を保ったまま人工分子に組み込んでつくった分子をサイボーグ超分子と名付けている。有機合成の手法を用いることで、目的に応じて生体由来の分子を移植することができ、今回の成果では、不要な疎水性部位をガングリオシドGM1から切除して、必要な糖鎖部位だけを球状分子に連結できた。